Diferencia clave: enzima frente a coenzima
Las reacciones químicas convierten uno o más sustratos en productos. Estas reacciones son catalizadas por proteínas especiales llamadas enzimas. Las enzimas actúan como catalizadores para la mayoría de las reacciones sin consumirse. Las enzimas están hechas de aminoácidos y tienen secuencias de aminoácidos únicas compuestas por 20 aminoácidos diferentes. Las enzimas están respaldadas por pequeñas moléculas orgánicas no proteicas llamadas cofactores. Las coenzimas son un tipo de cofactores que ayudan a las enzimas a realizar la catálisis. La diferencia clave entre enzima y coenzima es que la enzima es una proteína que cataliza las reacciones bioquímicas, mientras que la coenzima es una molécula orgánica no proteica que ayuda a las enzimas a activar y catalizar las reacciones químicas. Las enzimas son macromoléculas, mientras que las coenzimas son moléculas pequeñas.
CONTENIDO
1. Descripción general y diferencia clave
2. Qué es una enzima
3. Qué es una coenzima
4. Comparación lado a lado - Enzima versus coenzima
5. Resumen
¿Qué es una enzima?
Las enzimas son catalizadores biológicos de células vivas. Son proteínas compuestas de cientos a millones de aminoácidos unidos como perlas en una cuerda. Cada enzima tiene una secuencia de aminoácidos única y está determinada por un gen específico. Las enzimas aceleran casi todas las reacciones bioquímicas en los organismos vivos. Las enzimas solo influyen en la velocidad de la reacción y su presencia es esencial para iniciar la conversión química porque las enzimas reducen la energía de activación de la reacción. Las enzimas cambian la velocidad de la reacción sin consumirse o sin cambiar la estructura química. La misma enzima puede catalizar la conversión de más y más sustratos en productos al mostrar la capacidad de catalizar la misma reacción una y otra vez.
Las enzimas son muy específicas. Una enzima particular se une a un sustrato específico y cataliza una reacción específica. La especificidad de la enzima es causada por la forma de la enzima. Cada enzima tiene un sitio activo con una forma específica y grupos funcionales para una unión específica. Solo el sustrato específico coincidirá con la forma del sitio activo y se unirá a él. La especificidad de la unión del sustrato de la enzima puede explicarse mediante dos hipótesis denominadas hipótesis de bloqueo y clave e hipótesis de ajuste inducido. La hipótesis de la cerradura y la llave indica que la correspondencia entre la enzima y el sustrato es específica, similar a una cerradura y una llave. La hipótesis del ajuste inducido dice que la forma del sitio activo puede cambiar para adaptarse a la forma del sustrato específico de forma similar a los guantes que se ajustan a la mano.
Las reacciones enzimáticas se ven afectadas por varios factores como el pH, la temperatura, etc. Cada enzima tiene un valor de temperatura y un valor de pH óptimos para funcionar de manera eficiente. Las enzimas también interactúan con cofactores no proteicos como grupos protésicos, coenzimas, activadores, etc. para catalizar reacciones bioquímicas. Las enzimas pueden destruirse a alta temperatura o por alta acidez o alcalinidad porque son proteínas.
Figura 01: Modelo de ajuste inducido de actividad enzimática.
¿Qué es una coenzima?
Las reacciones químicas son ayudadas por moléculas no proteicas llamadas cofactores. Los cofactores ayudan a las enzimas a catalizar reacciones químicas. Existen diferentes tipos de cofactores y las coenzimas son un tipo entre ellos. La coenzima es una molécula orgánica que se combina con un complejo de sustrato enzimático y ayuda al proceso de catálisis de la reacción. También se conocen como moléculas auxiliares. Están compuestos de vitaminas o derivados de vitaminas. Por tanto, las dietas deben contener vitaminas que aporten coenzimas esenciales para las reacciones bioquímicas.
Las coenzimas pueden unirse al sitio activo de la enzima. Se unen libremente a la enzima y ayudan a la reacción química proporcionando los grupos funcionales necesarios para la reacción o alterando la conformación estructural de la enzima. Por lo tanto, la unión del sustrato se vuelve fácil y la reacción se dirige hacia los productos. Algunas coenzimas actúan como sustratos secundarios y se alteran químicamente al final de la reacción, a diferencia de las enzimas.
Las coenzimas no pueden catalizar una reacción química sin una enzima. Ayudan a que las enzimas se activen y realicen sus funciones. Una vez que la coenzima se une a la apoenzima, la enzima se convierte en una forma activa de la enzima llamada holoenzima e inicia la reacción.
Ejemplos de coenzimas son trifosfato de adenosina (ATP), dinucleótido de nicotinamida adenina (NAD), dinucleótido de flavina y adenina (FAD), coenzima A, vitaminas B1, B2 y B6, etc.
Figura 02: Unión del cofactor con una apoenzima
¿Cuál es la diferencia entre enzima y coenzima?
Diferencia del medio del artículo antes de la mesa
Enzima vs Coenzima |
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| Las enzimas son catalizadores biológicos que aceleran las reacciones químicas. | Las coenzimas son moléculas orgánicas que ayudan a las enzimas a catalizar las reacciones químicas. |
| Tipo molecular | |
| Todas las enzimas son proteínas. | Las coenzimas no son proteínas. |
| Alteración debida a reacciones | |
| Las enzimas no se alteran debido a la reacción química. | Las coenzimas se alteran químicamente como resultado de la reacción. |
| Especificidad | |
| Las enzimas son específicas. | Las coenzimas no son específicas. |
| Talla | |
| Las enzimas son moléculas más grandes. | Las coenzimas son moléculas más pequeñas. |
| Ejemplos | |
| La amilasa, proteinasa y quinasa son ejemplos de enzimas. | NAD, ATP, coenzima A y FAD son ejemplos de coenzimas. |
Resumen - Enzima vs Coenzima
Las enzimas catalizan reacciones químicas. Las coenzimas ayudan a las enzimas a catalizar la reacción activando las enzimas y proporcionando grupos funcionales. Las enzimas son proteínas compuestas por aminoácidos. Las coenzimas no son proteínas. Se derivan principalmente de vitaminas. Estas son las diferencias entre enzimas y coenzimas.
