Diferencia clave: hoja plisada Alpha Helix vs Beta
Las hélices alfa y las láminas plegadas beta son las dos estructuras secundarias más comúnmente encontradas en una cadena polipeptídica. Estos dos componentes estructurales son los primeros pasos principales en el proceso de plegado de una cadena polipeptídica. La diferencia clave entre Alpha Helix y Beta Pleated Sheet está en su estructura; tienen dos formas diferentes para hacer un trabajo específico.
¿Qué es Alpha Helix?
Una hélice alfa es una espiral derecha de residuos de aminoácidos en una cadena polipeptídica. El rango de residuos de aminoácidos puede variar de 4 a 40 residuos. Los enlaces de hidrógeno formados entre el oxígeno del grupo C = O en la bobina superior y el hidrógeno del grupo NH de la bobina inferior ayudan a mantener la bobina unida. Se forma un enlace de hidrógeno por cada cuatro residuos de aminoácidos en la cadena de la manera anterior. Este patrón uniforme le da características definidas como el grosor de la bobina y dicta la longitud de cada vuelta completa a lo largo del eje de la hélice. La estabilidad de la estructura de la hélice alfa depende de varios factores.
Átomos de O en rojo, átomos de N en azul y enlaces de hidrógeno como líneas de puntos verdes
¿Qué es la hoja plisada beta?
La hoja beta plisada, también conocida como hoja beta, se considera la segunda forma de estructura secundaria en las proteínas. Contiene hebras beta que están conectadas lateralmente por un mínimo de dos o tres enlaces de hidrógeno de la columna vertebral para formar una hoja retorcida y plisada como se muestra en la imagen. Una hebra beta es un tramo de cadena polipeptídica; su longitud es generalmente igual a 3 a 10 aminoácidos, incluida la columna vertebral en una confirmación extendida.
Fragmento de lámina β antiparalelo de 4 hebras de una estructura cristalina de la enzima catalasa.
a) que muestran los enlaces de hidrógeno antiparalelos (punteados) entre los grupos peptídicos NH y CO en cadenas adyacentes. Las flechas indican la dirección de la cadena y los contornos de densidad de electrones delinean los átomos que no son de H. Los átomos O son bolas rojas, los átomos N son azules y los átomos H se omiten por simplicidad; las cadenas laterales se muestran solo hasta el primer átomo de C de la cadena lateral (verde)
b) Vista de borde de las dos cadenas β centrales
En láminas beta plisadas, las cadenas polipeptídicas corren una junto a la otra. Recibe el nombre de "hoja plisada" debido a la apariencia ondulada de la estructura. Están unidos por enlaces de hidrógeno. Esta estructura permite formar más enlaces de hidrógeno al estirar la cadena polipeptídica.
¿Cuál es la diferencia entre Alpha Helix y Beta Pleated Sheet?
Estructura de Alpha Helix y Beta Pleated Sheet
Hélice alfa:
En esta estructura, la columna vertebral del polipéptido está estrechamente unida alrededor de un eje imaginario como una estructura en espiral. También se conoce como la disposición helicoidal de la cadena peptídica.
La formación de la estructura de la hélice alfa ocurre cuando las cadenas polipeptídicas se retuercen en una espiral. Esto permite que todos los aminoácidos de la cadena formen enlaces de hidrógeno (un enlace entre una molécula de oxígeno y una molécula de hidrógeno) entre sí. Los enlaces de hidrógeno permiten que la hélice mantenga la forma de espiral y da una bobina apretada. Esta forma de espiral hace que la hélice alfa sea muy fuerte.
Los enlaces de hidrógeno están indicados por puntos amarillos.
Hoja beta plisada:
Cuando dos o más fragmentos de cadena (s) polipeptídicas se superponen entre sí, formando una fila de enlaces de hidrógeno entre sí, se pueden encontrar las siguientes estructuras. Puede suceder de dos formas; disposición paralela y disposición antiparalela.
Ejemplos de estructura:
Hélice alfa: las uñas de las manos o de los pies se pueden tomar como ejemplo de una estructura de hélice alfa.
Hoja beta plisada: la estructura de las plumas es similar a la estructura de la hoja beta plisada.
Características de la estructura:
Hélice alfa: en la estructura de hélice alfa, hay 3,6 aminoácidos por vuelta de la hélice. Todos los enlaces peptídicos son trans y planos, y los grupos NH en los enlaces peptídicos apuntan en la misma dirección, que es aproximadamente paralela al eje de la hélice. Los grupos C = O de todos los enlaces peptídicos apuntan en la dirección opuesta y son paralelos al eje de la hélice. El grupo C = O de cada enlace peptídico está unido al grupo NH del enlace peptídico formando un enlace de hidrógeno. Todos los grupos R- apuntan hacia afuera desde la hélice.
Hoja beta plisada: cada enlace peptídico en la hoja beta plisada es plano y tiene la transconformación. Los grupos C = O y NH de enlaces peptídicos de cadenas adyacentes están en el mismo plano y apuntan entre sí formando enlaces de hidrógeno entre ellos. Todos los grupos R- en cualquier cadena pueden aparecer alternativamente por encima y por debajo del plano de la hoja.
Definiciones:
Estructura secundaria: es la forma de una proteína de plegamiento debido al enlace de hidrógeno entre su cadena principal amida y grupos carbonilo.
