Diferencia clave: tripsina frente a quimotripsina
La digestión de proteínas es un proceso muy importante en el procedimiento de digestión general de los organismos vivos. Las proteínas complejas se digieren en sus monómeros de aminoácidos y se absorben a través del intestino delgado. Las proteínas son esenciales ya que cumplen un papel funcional y estructural importante en un organismo. La digestión de proteínas se lleva a cabo a través de enzimas que digieren proteínas que incluyen tripsina, quimotripsina, peptidasas y proteasas. La tripsina es una enzima digestiva de proteínas que rompe el enlace peptídico en los aminoácidos básicos que incluyen lisina y arginina. La quimotripsina también es una enzima que digiere proteínas que escinde el enlace peptídico en los aminoácidos aromáticos como la fenilalanina, el triptófano y la tirosina. La diferencia clave entre tripsina y quimotripsina es la posición del aminoácido en el que se escinde en la proteína. La tripsina se escinde en las posiciones de los aminoácidos básicos, mientras que la quimotripsina se escinde en las posiciones de los aminoácidos aromáticos.
CONTENIDO
1. Descripción general y diferencia clave
2. Qué es la tripsina
3. Qué es la quimotripsina
4. Similitudes entre la tripsina y la quimotripsina
5. Comparación lado a lado: tripsina frente a quimotripsina en forma tabular
6. Resumen
¿Qué es la tripsina?
La tripsina es una proteína de 23,3 kDa que pertenece a la familia de las serina proteasas y sus principales sustratos son los aminoácidos básicos. Estos aminoácidos básicos incluyen arginina y lisina. La tripsina fue descubierta en 1876 por Kuhne. La tripsina es una proteína globular y existe en su forma inactiva, que es tripsinógeno - zimógeno. El mecanismo de acción de la tripsina se basa en la actividad de la serina proteasa.
La tripsina se escinde en el extremo C terminal de los aminoácidos básicos. Esta es una reacción de hidrólisis y tiene lugar a un pH de 8.0 en el intestino delgado. La activación del tripsinógeno tiene lugar mediante la eliminación del hexapéptido terminal y produce la forma activa; tripsina. La tripsina activa es de dos tipos principales; α - tripsina y β-tripsina. Se diferencian por su estabilidad térmica y su estructura. El sitio activo de la tripsina contiene histidina (H63), ácido aspártico (D107) y serina (S200).
Figura 01: Tripsina
La acción enzimática de la tripsina es inhibida por DFP, aprotinina, Ag +, benzamidina y EDTA. Las aplicaciones de la tripsina incluyen disociación de tejidos, tripsinización en cultivo de células animales, mapeo tríptico, estudios de proteínas in vitro, huellas dactilares y aplicaciones de cultivo de tejidos.
¿Qué es la quimotripsina?
La quimotripsina tiene un peso molecular de 25,6 kDa, pertenece a la familia de las serina proteasas y es una endopeptidasa. La quimotripsina existe en su forma inactiva, que es quimotripsinógeno. La quimotripsina se descubrió en el año 1900. La quimotripsina hidroliza los enlaces peptídicos en los aminoácidos aromáticos. Estos sustratos aromáticos incluyen tirosina, fenilalanina y triptófano. Los sustratos de esta enzima se encuentran principalmente en los isómeros L y actúan fácilmente sobre las amidas y ésteres de aminoácidos. El pH óptimo en el que actúa la quimotripsina es de 7,8 a 8,0. Hay dos formas principales de quimotripsina, como quimotripsina A y quimotripsina B, y difieren ligeramente en sus características estructurales y proteolíticas. El sitio activo de la quimotripsina contiene una tríada catalítica y está compuesto de histidina (H57), ácido aspártico (D102) y serina (S195).
Figura 02: Quimotripsina
Los activadores de la quimotripsina son bromuro de cetiltrimetilamonio, bromuro de dodeciltrimetilamonio, bromuro de hexadeciltrimetilamonio y bromuro de tetrabutilamonio. Los inhibidores de la quimotripsina son peptidil aldehídos, ácidos borónicos y derivados de cumarina. La quimotripsina se utiliza comercialmente en la síntesis de péptidos, el mapeo de péptidos y la huella de péptidos.
¿Cuáles son las similitudes entre la tripsina y la quimotripsina?
- Ambas enzimas son serina proteasas.
- Ambas enzimas rompen enlaces peptídicos.
- Ambas enzimas actúan en el intestino delgado.
- Ambas enzimas existen en su forma inactiva como zimógenos.
- Ambas enzimas están compuestas por una tríada catalítica que contiene histidina, ácido aspártico y serina en su sitio activo.
- Ambas enzimas se descubrieron y extrajeron inicialmente del ganado.
- Actualmente, la producción de ambas enzimas se realiza mediante técnicas de ADN recombinante.
- Ambas enzimas actúan sobre un pH básico óptimo.
- Ambas enzimas se utilizan in vitro en diferentes industrias.
¿Cuál es la diferencia entre tripsina y quimotripsina?
Diferencia del medio del artículo antes de la mesa
Tripsina vs Quimotripsina |
|
| La tripsina es una enzima que digiere proteínas y escindirá el enlace peptídico en los aminoácidos básicos como la lisina y la arginina. | La quimotripsina, que también es una enzima que digiere proteínas, escinde el enlace peptídico en los aminoácidos aromáticos como la fenilalanina, el triptófano y la tirosina. |
| Peso molecular | |
| El peso molecular de la tripsina es 23,3 k Da. | El peso molecular de la quimotripsina es de 25,6 k Da. |
| Sustratos | |
| Las proteínas complejas se digieren en sus monómeros de aminoácidos y se absorben a través del intestino delgado. | Los sustratos de aminoácidos aromáticos como la tirosina, el triptófano y la fenilalanina actúan sobre la quimotripsina. |
| Forma zimógena de la enzima | |
| El tripsinógeno es la forma inactiva de tripsina. | El quimotripsinógeno es la forma inactiva de quimotripsina. |
| Activadores | |
| Los lantánidos son activadores de la tripsina. | El bromuro de cetiltrimetilamonio, el bromuro de dodeciltrimetilamonio, el bromuro de hexadeciltrimetilamonio y el bromuro de tetrabutilamonio son activadores de la quimotripsina. |
|
Inhibidores |
|
| DFP, aprotinina, Ag +, benzamidina y EDTA son inhibidores de la tripsina. | Los peptidil aldehídos, los ácidos borónicos y los derivados de la cumarina son inhibidores de la quimotripsina. |
Resumen: tripsina frente a quimotripsina
Las peptidasas o enzimas proteolíticas escinden las proteínas mediante la hidrólisis del enlace peptídico. La tripsina escinde el enlace peptídico en los aminoácidos básicos, mientras que la quimotripsina escinde el enlace peptídico en los residuos de aminoácidos aromáticos. Ambas enzimas son serina peptidasas y actúan en el intestino delgado en un entorno de pH básico. En la actualidad, hay mucha investigación involucrada en la producción de tripsina y quimotripsina utilizando tecnología de ADN recombinante utilizando diferentes especies de bacterias y hongos, ya que estas enzimas poseen un alto valor industrial. Ésta es la diferencia entre tripsina y quimotripsina.
Descargue la versión PDF de Trypsin vs Chymotrypsin
Puede descargar la versión PDF de este artículo y utilizarla para fines sin conexión según la nota de cita. Descargue la versión PDF aquí Diferencia entre tripsina y quimotripsina
