Diferencia clave: aminoácidos polares y no polares
Los aminoácidos se pueden dividir en dos grupos según la polaridad como aminoácidos polares y aminoácidos no polares. La diferencia clave entre los aminoácidos polares y no polares es que los aminoácidos polares tienen polaridad, mientras que la polaridad está ausente en los aminoácidos no polares.
Los aminoácidos son compuestos orgánicos. Un aminoácido está compuesto por un grupo amina (-NH 2), un grupo carboxilo (-COOH), el grupo alquilo como cadena lateral (-R) y un átomo de hidrógeno (-H). Por tanto, un aminoácido se forma a partir de cuatro elementos químicos básicos; C, H, O y N. Los aminoácidos son los componentes básicos de las proteínas. Los aminoácidos se pueden clasificar de diferentes maneras según la estructura, síntesis y propiedades, como esenciales y no esenciales, polares y apolares.
CONTENIDO
1. Descripción general y diferencia clave
2. Qué son los aminoácidos polares
3. Qué son los aminoácidos no polares
4. Comparación lado a lado: Aminoácidos polares y no polares en forma tabular
5. Resumen
¿Qué son los aminoácidos polares?
Los aminoácidos polares son aminoácidos que tienen polaridad. Los aminoácidos polares se pueden encontrar en tres tipos como aminoácidos neutros, aminoácidos cargados positivamente y aminoácidos cargados negativamente. Los aminoácidos polares sin carga no tienen carga en el grupo "R" (cadena lateral). Estos aminoácidos se pueden encontrar participando en la formación de enlaces de hidrógeno en moléculas de proteínas. Por ejemplo, los aminoácidos de este grupo son serina, treonina, tirosina, cisteína, glutamina y asparagina.
Figura 01: Clasificación de aminoácidos
Los aminoácidos polares con carga positiva contienen más grupos amino que grupos carboxílicos. Entonces, el aminoácido se vuelve más básico. Estos aminoácidos tienen carga positiva en el grupo "R". Los ejemplos de esta categoría incluyen lisina, arginina e histidina.
Los aminoácidos polares con carga negativa tienen más grupos carboxilo en comparación con los grupos amina. Entonces el aminoácido se vuelve más ácido. La carga negativa de estos aminoácidos se puede encontrar en el grupo "R". Los ejemplos de este grupo incluyen ácido aspártico y ácido glutámico.
¿Qué son los aminoácidos no polares?
Los aminoácidos no polares son aminoácidos que no tienen polaridad. Esto se debe a que estos aminoácidos tienen el mismo número de grupos ácido carboxílico y grupos amina. Esto hace que estos aminoácidos no polares tengan una carga neutra. No tienen ningún cargo en el grupo "R".
Los aminoácidos no polares son hidrófobos. Los ejemplos de aminoácidos apolares incluyen alanina, valina, leucina, isoleucina, fenilalanina, glicina, triptófano, metionina y prolina.
¿Cuál es la diferencia entre los aminoácidos polares y no polares?
Diferencia del medio del artículo antes de la mesa
Aminoácidos polares vs no polares |
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| Los aminoácidos polares son aminoácidos que tienen polaridad. | Los aminoácidos no polares son aminoácidos que no tienen polaridad. |
| Polaridad | |
| La polaridad está presente en los aminoácidos polares. | La polaridad está ausente en los aminoácidos no polares. |
| Hidrofobicidad | |
| Los aminoácidos polares son hidrófilos. | Los aminoácidos no polares son hidrófobos. |
| Ejemplos | |
| Los ejemplos de aminoácidos polares incluyen serina, lisina y ácido aspártico. | Alanina, valina, leucina, isoleucina, fenilalanina, glicina, triptófano, metionina, prolina. |
Resumen - Aminoácidos polares vs no polares
Los aminoácidos son los componentes básicos de las proteínas. Hay varias formas diferentes de agrupar los aminoácidos según la estructura y las propiedades. Los aminoácidos polares y los aminoácidos no polares se clasifican en función de la polaridad del aminoácido. La diferencia entre los aminoácidos polares y no polares es que los aminoácidos polares tienen polaridad, mientras que la polaridad está ausente en los aminoácidos no polares.
